阿西莫夫最新科学指南-下 [美]-第10部分
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是注定要失败的。蛋白质分子太复杂了，当时所用的方法是分析
不了的。但是，人们已经开始从另一个方面对蛋白质进行研究，最
后不仅揭示出了蛋白质的组成，而且揭示出了蛋白质的结构。化
学家们开始了解到了蛋白质结构单元的一些情况。
1820年，布拉孔诺把纤维素在酸中加热（见第十一章）成功地
分解成葡萄糖单元后，决定用同样的方法处理一下白明胶（一种蛋
白物质）。处理的结果得到了一种甜的结晶物质。虽然布拉孔诺
最初怀疑这种物质是糖，但是后来证明这种物质不是糖，而是一种
含氮的化合物，因为从这种物质中可以得到氨（
NH3）。现在人们
把布拉孔诺分离出来的这种化合物叫做甘氨酸（源自希腊语
“甜”）。
此后不久，布拉孔诺把肌肉组织在酸中加热，得到了一种白色
的结晶物质。他把这种物质命名为亮氨酸（源自希腊语“白”）。
后来，当甘氨酸和亮氨酸的结构式被确定以后，人们发现它们
基本上是相似的：
CH3 CH3
CH
CH2
O
NH2CH2 C NH2 CH C
OH OH
O
甘氨酸亮氨酸
可以看出，每种化合物在两端各有一个氨基和一个羧基。因
第十二章 蛋白质
第十二章 蛋白质
做
α…氨基酸。甘氨酸和亮氨酸都是
α…氨基酸。
随着时间的推移，化学家们又从蛋白质中分离出其他的
α…氨
基酸。例如，李比希从奶的蛋白质（酪蛋白）中得到一种他称之为
酪氨酸的
α…氨基酸：
OH
C
CH CH
CH CH
C
CH2
O
NH2CH C
OH
酪氨酸
各种
α…氨基酸之间的差异，完全取决于连接在氨基和羧基之
间那个单个碳原子上的原子团的性质。例如，最简单的氨基
酸——甘氨酸，其碳原子上只连接有一对氢原子。其他的氨基酸
都有一条含碳的侧链连接在那个碳原子上。
下面我只再介绍一种氨基酸的分子式，这对讨论本章后面的
一些问题会有所帮助。这种氨基酸就是德国化学家默尔内尔
1899年发现的胱氨酸。这是一个有两个头的分子，含有两个硫原
子：
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O
NH2CH C
OH
CH2
S
S
CH2
O
NH2CH C
OH
胱氨酸
实际上，英国化学家渥拉斯顿
1810年从膀胱结石中首次分离
出胱氨酸；因此才根据希腊语“膀胱”一词命名为胱氨酸。默尔内
尔所做的工作只是证明，这种有百年历史的化合物不仅是膀胱结
石里的一种物质，也是蛋白质的一种组分。
胱氨酸很容易还原，就是说，很容易在
S－S键的地方添加两
个氢原子。于是，分子分裂成两半，每一半含有一个巯基。这种被
还原的两半叫做半胱氨酸，半胱氨酸很容易被氧化成胱氨酸。
巯基的一般脆性对一些蛋白质分子的功能是重要的。对生命
最为重要的化学物质的特点，就是在轻微的刺激下能够保持微妙
的平衡，并能够以某种方式移动。巯基便是有助于形成这种能力
的原子组合的一部分。
目前已经鉴定出的重要氨基酸（即在大多数蛋白质中存在的）
共计
19种。其中最后一种是由美国化学家W。 C。罗斯于
1935年
发现的。今后不大可能再发现任何其他共同的氨基酸了。①
①现在通行的提法是组成蛋白质的基本氨基酸共
20种，称为标准氨基酸，除
78，
79页列出的
19种外还包括谷氨酰胺。——
ken777注
第十二章 蛋白质
第十二章 蛋白质
胶体
到
19世纪末，生物化学家已经确定，蛋白质是由氨基酸组成
的大分子，正如纤维素是由葡萄糖构成、橡胶是由异戊二烯构成的
一样。但是，这里有这样一个重要的差别：纤维素和橡胶是由一
种结构单元组成的，而一种蛋白质是由许多不同的氨基酸组成的。
因此，要想确定蛋白质的结构就要解决一些特殊而微妙的问题。
第一个问题就是要弄清楚在蛋白链分子中氨基酸到底是怎样
连接在一起的。
E。 费歇尔首先开始研究这个问题。他把一个氨
基酸的羧基总是与下一个氨基酸的氨基相连接，从而把一些氨基
酸连接成链。1901年，他首次完成了这种缩合，去掉一个分子的
水，把一个甘氨酸分子与另一个甘氨酸分子连接在一起。
OO
NH2 CH2 C OH＋ NH2 CH2 C
OH
OO
NH2 CH2 C NH CH2 C ＋H2O
OH
这是最简单的缩合。1907年，E。 费歇尔合成了由
18个氨基
酸组成的一条链，其中
15个是甘氨酸，其余
3个是亮氨酸。这个
分子显示不出任何明显的蛋白质特性，但是
E。费歇尔认为，这只
是因为这条链不够长。他把他合成的链称做肽（这个词源自希腊
语，意思是“消化”），因为他认为当蛋白质被消化时会分解成这种
成分。E。 费歇尔把羧基的碳与氨基的组合命名为肽键。
1932年，德国生物化学家伯格曼（
E。 费歇尔的一名学生）设
计了一种由各种氨基酸构成肽的方法。波兰血统的美国生物化学
家费鲁顿用伯格曼的方法制备了一些肽，这些肽可以被消化液分
解成较小的碎片。由于已有充分的理由认为，消化液只能水解（加
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水后分解）分子的一个键，所以合成肽中氨基酸之间的键必定与真
正蛋白质中连接氨基酸的键相同。对于费歇尔蛋白质结构肽键理
论的正确性人们一直存有怀疑，这个证明消除了人们的疑虑。
在
20世纪早期的几十年中，合成的肽仍然非常小，在性质上
完全不像蛋白质。E。 费歇尔曾经制备了一个具有
18个氨基酸的
肽，我在前面已经讲过了；1916年，瑞士化学家阿伯德哈顿制备了
一个有
19个氨基酸的肽，比
E。费歇尔的多一个氨基酸，但是这
个记录保持了
30年。当时化学家们已经知道，这种肽与蛋白质分
子比较起来，确实只是一个微小的碎片，因为蛋白质的分子量是非
常大的。
例如，让我们来看一看血液中的一种蛋白质——血红蛋白。
血红蛋白含有铁，而铁仅占分子量的
0。34％。化学证据表明，血
红蛋白分子含有
4个铁原子，其总分子量大约为
67 000；4个铁原
子的总重量为
4×55。85，约占这种分子分子量的
0。34％。因此，
血红蛋白一定含有大约
550个氨基酸（氨基酸的平均分子量
约为
120）。把这个数字与阿伯德哈顿的
19个氨基酸相比，就可以
看出他合成的肽小得微不足道了，而血红蛋白只是一般大小的蛋
白质。
对蛋白质分子量的精确测量是通过让蛋白质在离心机内旋转
而得到的。离心机是利用离心力把粒子从中心向外推的一种旋转
装置（图
12…1）。当离心力大于地球引力时，悬浮在溶液中的粒
子就会从中心向外沉降，其速率大于在重力作用下沉降的速率。
例如，在这种离心机中，红血球会很快地沉降出来，而鲜牛奶会分
离成两部分：奶油和较重的脱脂奶。在一般的重力下，这些特殊的
分离也会发生，但是离心作用加快了这种分离过程。
虽然蛋白质分子是非常大的，但是它们还没有重到在重力下
能从溶液中沉淀出来的程度；也不能在一般的离心机中迅速沉降
第十二章 蛋白质
第十二章 蛋白质
出来。但是 1923年，瑞典化学家斯韦德贝里发明了一种能够把分
子按重量分开的超速离心机。这种高速装置每秒钟旋转 1万多
圈，产生的离心力达到地面重力的 9万倍。由于斯韦德贝里在研
究悬浮物体方面的贡献，他获得了 1926年的诺贝尔化学奖。
图 12…1离心机的原理
利用超速离心机，化学家们能够根据沉淀的速率确定一些蛋
白质的分子量（为了纪念这位化学家，沉淀速率的测量单位称为斯
韦德贝里）。结果表明，小的蛋白质的分子量只有几千，所含的氨
基酸大概不超过 50个（仍然明显地多于 19个）。其他蛋白质的分
子量达几十万甚至几百万，就是说它们一定是由几千个或几万个
氨基酸组成的。蛋白质含有如此巨大的分子，所以从 19世纪中叶
以来才被列为系统研究的一类物质。
苏格兰化学家格雷姆由于对扩散感兴趣而成了这个领域的先
驱。两种物质的分子接触时就会以扩散的方式互相混合。他是由
研究气体通过小孔或细管的扩散速率开始的。到 1831年，他能够
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证明，一种气体的扩散速率与其分子量的平方根成反比（格雷姆定
律）。（顺便说一下，人们正是利用格雷姆定律将铀
…235与铀…238
分离的。）
在以后的几十年中，格雷姆转而研究被溶解物质的扩散现象。
他发现，像盐、糖、硫酸铜等化合物的溶液能够透过大块的羊皮纸
（大概羊皮纸上有普通显微镜看不见的小孔）。而像阿拉伯树胶、
胶、白明胶等物质的溶液却透不过去。显然，后一类物质的大分子
不能穿过羊皮纸上的小孔。
格雷姆把能够穿过羊皮纸的物质叫做拟晶体（正好我们容易
得到它们的晶体）。那些不能穿过羊皮纸的物质，如胶，他称之为
胶体。于是，对大分子（或大原子团，尽管这些原子团未形成独特
的分子）的研究便被称为胶体化学。因为蛋白质和活组织中的其
他重要分子都很大，所以胶体化学对生物化学（对活组织中进行的
化学反应的研究）有着特别重要的意义。
蛋白质分子很大，对此可以多方面加以利用。假如一张羊皮
纸的一边是纯水，另一边是蛋白质的胶体溶液。蛋白质分子不能
通过羊皮纸，而且它们还堵塞了一些水分子的通道（如果没有它们
堵塞的话，这些水分子本来是可以通过的）。因此，水通过羊皮纸
进入胶体溶液要比从胶体溶液中渗透出来容易。结果，蛋白质溶
液一边的液体增多，形成一种渗透压。
1877年，德国植物学家普费弗尔告诉人们怎样测量这种渗透
压，并根据这种渗透压来确定大分子的分子量。这是估计大分子
分子量的第一个比较好的方法。
同样，蛋白质溶液也可以放入用半透膜制作的袋子中（这种膜
上有小孔，只让小分子通过，而不让大分子通过）。如果把这些袋
子放入流动的水中，小分子和离子就会通过膜而被水冲走，而把大
蛋白质分子留下来。这种透析过程就是纯化蛋白质溶液的最简单
第十二章 蛋白质
第十二章 蛋白质
的方法。
胶体般大的分子足以使光线散射，小分子却不能。不仅如此，
短波光线比长波光线散射得更厉害。1869年，爱尔兰物理学家廷
德尔首先注意到这种效应，因此，人们称这种效应为廷德尔效应。
天空为什么是蓝色的？现在的解释是，这是大气中的尘埃颗粒对
短波阳光的散射效应造成的。在日落时，由于日间的活动，大气中
的灰尘特别多，当光线穿过这样一层较厚的大气时，大量的光线被
散射掉，留下的主要是红色和橙色的光，于是形成火烧云的壮丽景
象。
由于通过胶体溶液的光线被散射，所以从侧面看上去像一个
明显的光锥。晶状体物质的溶液被照射时没有明显的光锥出现，
因此被称为光学透明。1902年，奥地利血统的德国化学家席格蒙
迪利用这种观察设计了一种超显微镜，可以垂直观察胶体溶液，使
单个颗粒呈现为明亮的光点（单个颗粒太小，用普通显微镜看不
到）。由于这方面的努力，他获得了
1925年的诺贝尔化学奖。
蛋白质化学家希望能制造出蛋白质，当然渴望能够合成长的
多肽链。但是
E。 费歇尔和伯格曼的方法每次只能增加一个氨基
酸，当时认为用这种方法合成长的多肽链是完全行不通的。因此
需要一种方法能够在链反应中把多个氨基酸连接起来，如同贝克
兰在制造高聚合塑料时所使用的方法一样。1947年，以色列化学
家卡查斯基和哈佛的化学家
R。 B。 伍德沃德（合成奎宁的那个人）
都报道说，他们通过链反应的聚合作用成功地制造出了多肽。他
们开始用的原料是一种稍微改变了的氨基酸（这种改变在反应过
程中正好被完全消除）。由此开始，他们合成了由上百个甚至上千
个氨基酸组成的多肽。
这些链通常只有一种氨基酸如甘氨酸或酪氨酸组成的，因此
被称为多聚甘氨酸�
